生物膜有什么特点？
脂质多形性生物膜的基质是极性脂质：磷脂、胆固醇和糖脂。其分子形态包括一个亲水的极性头和一个疏水的生物膜脂肪酰基链尾。这种两亲性保持了膜结构的稳定性。亲水头面向水相，疏水尾避免水相互聚集，称为疏水相互作用。脂质的双层排列本质上是一种熵效应，符合热力学稳定性的要求。它是溶液中氢键、分子间范德华力、分散力等综合作用的结果。具有两个疏水尾的磷脂分子在水相中相互形成稳定的双层；对于只有一个疏水尾的两亲分子如去污剂和溶血磷脂，形成胶束的结构；而那些尾部截面积大于头部截面积的磷脂，往往可以形成另一种相六方II相(H II相)(图1)。全部.双分子层的形成。
脂质多形性生物膜的基质是极性脂质：磷脂、胆固醇和糖脂。其分子形态包括一个亲水的极性头和一个疏水的生物膜脂肪酰基链尾。这种两亲性保持了膜结构的稳定性。亲水头面向水相，疏水尾避免水相互聚集，称为疏水相互作用。
脂质的双层排列本质上是一种熵效应，符合热力学稳定性的要求。它是溶液中氢键、分子间范德华力、分散力等综合作用的结果。具有两个疏水尾的磷脂分子在水相中相互形成稳定的双层；对于只有一个疏水尾的两亲分子如去污剂和溶血磷脂，形成胶束的结构；而那些尾部截面积大于头部截面积的磷脂，往往可以形成另一种相六方II相(H II相)(图1)。
就形成双层的“脂-水”体系而言，根据溶液中的浓度、温度、离子种类和pH，会有L(脂肪酰基链在液态下自由移动的层状层)、L’(脂肪酰基链直线延伸并与膜表面有一定倾角的层状层)、L(脂肪酰基链垂直于膜表面直线延伸的层状层)和P’(膜表面显示
生物膜的脂质成分多种多样，还含有一定量的胆固醇，所以“相”的种类繁多而复杂。脂肪酰基链中的C-C单键可以旋转，产生旋转异构体。由于相邻基团的空间位阻，旋转不能在所有角度进行。在反式构象中，体系的势能最小，性质最稳定。其他角度势能更高。
更可能的形式是：旋转120后的扭曲构象。对于正丁烷，从反式到扭转的势垒约为2。4千卡热量。因此，在低温下，双层中的脂肪酰基链是全反式“刚性”的，温度升高，链变得“柔软”。这种转变过程不是渐进的，而是在一定温度下的突变，这种温度称为相变温度。
比如DMPC(肉豆蔻酰磷脂酰胆碱)的Tc是23，DPPC(棕榈酰磷脂酰胆碱)的Tc是41。Tc以下的双层结构称为固相或晶相(L’，L)；当Tc较高时，称为流动相或液晶相(L)。激光拉曼光谱和其他方法已经证实，对于DPPC分子，在L’-L相变期间每个脂肪酰基链平均新形成约6个。
五把旋转钥匙。从固相到流动相的转变是一个吸热过程，相变焓约等于扭转异构化所需能量、破坏相邻脂肪酰基链间范德华力所需能量和脂质头基周围有序溶剂去结构所需能量之和。如DPPC双分子膜，焓约为8。
七千卡？摩尔。影响脂质分子Tc的主要因素有：脂肪酰基链的长度(长度越长，Tc越高)；脂肪酰基链的饱和度(饱和度越高，Tc越高)；脂质头基因的类型(如PE(磷脂酰乙醇胺)与smal
在多组分脂质系统中，两相或多相混合并共存。例如，在可比的温度范围内，当固相和流量相同时，它们存在于膜的不同区域。相分离会影响膜蛋白的分布：蛋白质总是被排除在固相之外。除了温度，还有其他相分离因素。
如果膜中有带负电荷的脂质，介质中的pH和离子种类(尤其是Ca2)也会引起相分离。L'-L共存时，脂双层的可压缩性和伸长性增加，随着脂质密度涨落的出现，膜对物质的通透性大大提高。根据脂质的种类和条件，膜上也可出现双分子层与H 等其他膜结构共存的相分离状态。
流体镶嵌模型中生物膜的结构自20世纪30年代以来，已有许多模型用于解释膜的结构(见细胞膜)。到现在为止，是1972年，S. J .还有g. L .Nicholson提出生物膜流体镶嵌模型。首先，根据疏水相互作用，模型明确了双层中的基质是脂质，蛋白质要么通过静电相互作用与脂质的极性头(外周膜蛋白)结合，要么嵌入双层的疏水区域(固有膜蛋白)——即膜的嵌入特性。
这种膜型的另一个重点是指出膜的流动特性。在正常生理条件下，整个脂质双分子层构成了液晶态的基质，不仅是脂质分子，蛋白质分子也在不断运动。温度和胆固醇对膜的流动性有很大影响。此外，脂质和蛋白质不对称地分布在生物膜的内侧和外侧，膜蛋白与脂质相互作用。例如，许多膜结合酶和抗原需要脂质(通常是某些类型的脂质)来显示其活性。
流体镶嵌模型在某些方面并不完善，如忽略了无机离子和水的作用。生物膜中可动脂质分子的运动形式主要有：脂肪酰基链C-C键的“反式扭转”异构化；围绕整个分子轴的旋转扩散；膜平面上的侧向扩散；脂肪酰基链的片段移动；内外分子的翻转运动。
这种运动在人工膜中的概率很小，在某些生物膜中有一定的概率3。膜蛋白的运动主要是整个分子的旋转扩散和侧向扩散。此外，还有碎片运动的形式。p .g .还有萨夫曼。膜蛋白在膜上的随机扩散速率用delbruck流体动力学方法定量表示：其中Dr为旋转扩散系数，Dl为侧向扩散。
散系数，k为玻耳兹曼常数，T为绝对温度，μ为膜中粘滞度，μ'为外液介质的粘滞度，a为圆柱状膜蛋白的半径，h为膜的厚度，ν为欧拉常数(0。5772)。定量测定膜流动性的方法主要有：①自旋标记法，从电子自旋共振波谱可计算出膜中标记分子的旋转相关时间(τ)，但仅适用于快速运动(10-l1s＜τ＜10-9s)。也可从波谱算出和脂质分子平均取向有关的参数：序参数。
用饱和转移电子自旋共振波谱法则能使检测的时程扩展到10-3秒，适于对膜蛋白运动的测定。②荧光偏振法，从荧光探剂在膜中荧光的各向异性，可探测膜中的微粘滞度；而从荧光偏振的瞬态动力学则可直接测知标记分子的旋转相关时间。
用闪光光解法，利用三重态荧光探剂的长寿命激发态，则能测定膜蛋白的旋转扩散。③荧光漂白恢复法，该法用以检测蛋白质、脂质分子的侧向扩散运动，适用范围是10-?s-1)＜ＤL＜10-7cm2?s-1＝。
膜蛋白的限制性运动在重建膜上，许多膜蛋白的测向扩散系数都在10-8～10-9cm2?s-1范围，和-ück公式算出的理论值相符。但在生物膜上，不少膜蛋白运动很慢，甚至几乎不能运动。
如红细胞膜上的带3蛋白，DL=3。8×10-?s-1)(26℃)；细菌视紫红质在嗜盐菌的紫膜上呈晶格排列，不能运动；上皮细胞类的极性细胞，其质膜的顶面区域和基底面区域上的膜蛋白种类不一样，因“紧密联结”的阻隔而不能扩散相混；LDL受体等受体蛋白集中在特定的质膜区域──被膜穴，不能自由扩散。
这些情况根据流动镶嵌模型难以解释。，对红细胞膜的情况有了较明确的说明：带3蛋白通过锚定蛋白()和膜内侧的收缩蛋白、肌动蛋白及带4。1蛋白等组成的网络结构相联系，正是这些膜内侧的细胞骨架蛋白限制了带3蛋白的运动(图2)。
此外，尚有蛋白质彼此凝集假说、“陷阱”模型以及膜结构特殊性因素等其他解释。生物膜的非双分子层结构脂质双分子层是膜的基本结构，但也可能存在其他的非双分子层结构。用31P-NMR、冰冻断裂电镜术、X射线衍射等方法都表明，一些尾部截面积大于头部的脂质或带负电的脂质在一定的温度、pH、离子环境(特别是Ca2+)等条件下能形成HⅡ相（图1）。
从一些代谢活性高的内质网、线粒体、细菌质膜乃至人红细胞膜抽提出的脂质构成的膜结构中，在一定条件下都可出现HⅡ相的分子排列。活体情况下虽无HⅡ相的确切证据，但可以观察到从L相向HⅡ相转变的过渡相──各向同性相。
HⅡ相可能在膜融合、脂质分子的翻转运动及某些物质的跨膜运输等过程中起着重要的作用。收起
网友评论
当前共有3条评论